Pencernaan protein adalah proses yang sangat penting dalam keseluruhan prosedur pencernaan pada organisme hidup. Protein kompleks dicerna menjadi monomer asam amino dan diserap melalui usus kecil. Protein sangat penting karena mereka berperan fungsional utama dan peran struktural dalam suatu organisme. Pencernaan protein terjadi melalui enzim pencerna protein yang meliputi trypsin, chymotrypsin, peptidase, dan protease. Trypsin adalah enzim pencerna protein yang memecah ikatan peptida pada asam amino dasar yang meliputi lisin dan arginin. Chymotrypsin juga merupakan enzim pencerna protein yang memecah ikatan peptida pada asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Itu perbedaan utama antara trypsin dan chymotrypsin adalah posisi asam amino yang membelah protein. Tripsin membelah pada posisi asam amino basa sedangkan chymotripsin membelah pada posisi asam amino aromatik.
1. Ikhtisar dan Perbedaan Utama
2. Apa itu Trypsin
3. Apa itu Chymotrypsin
4. Kesamaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin
5. Perbandingan Berdampingan - Trypsin vs Chymotrypsin dalam Bentuk Tabular
6. Ringkasan
Tripsin adalah protein 23,3 kDa yang termasuk dalam famili serin protease dan substrat utamanya adalah asam amino basa. Asam amino dasar ini termasuk arginin dan lisin. Trypsin ditemukan pada tahun 1876 oleh Kuhne. Trypsin adalah protein globular dan ada dalam bentuk tidak aktif yaitu trypsinogen - zymogen. Mekanisme kerja trypsin didasarkan pada aktivitas serine protease.
Tripsin membelah ujung terminal C dari asam amino basa. Ini adalah reaksi hidrolisis dan berlangsung pada pH - 8,0 di usus kecil. Aktivasi trypsinogen terjadi melalui penghilangan terminal hexapeptide, dan menghasilkan bentuk aktif; trypsin. Tripsin aktif terdiri dari dua jenis utama; α - trypsin dan β-trypsin. Mereka berbeda dalam stabilitas termal dan strukturnya. Situs aktif trypsin mengandung Histidine (H63), Aspartic acid (D107) dan Serine (S200).
Gambar 01: Trypsin
Tindakan enzimatik trypsin dihambat oleh DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA. Aplikasi trypsin termasuk disosiasi jaringan, trypsinization dalam kultur sel hewan, pemetaan tryptic, in vitro studi protein, sidik jari dan aplikasi kultur jaringan.
Chymotrypsin memiliki berat molekul 25,6 kDa dan milik keluarga serine protease, dan itu adalah endopeptidase. Chymotrypsin ada dalam bentuk tidak aktif yaitu chymotrypsinogen. Chymotrypsin ditemukan pada tahun 1900-an. Chymotrypsin menghidrolisis ikatan peptida pada asam amino aromatik. Substrat aromatik ini termasuk tirosin, fenilalanin, dan triptofan. Substrat enzim ini terutama dalam L-isomer dan siap bertindak atas amida dan ester asam amino. PH optimum di mana chymotrypsin bekerja adalah 7.8 - 8.0. Ada dua bentuk utama dari chymotrypsin seperti chymotrypsin A dan chymotrypsin B dan mereka sedikit berbeda di sana karakteristik struktural dan proteolitik. Situs aktif chymotrypsin mengandung triad katalitik dan terdiri dari Histidine (H57), asam Aspartat (D102) dan Serine (S195).
Gambar 02: Chymotrypsin
Aktivator chymotrypsin adalah Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide. Inhibitor chymotrypsin adalah peptidyl aldehydes, asam boronat, dan turunan kumarin. Chymotrypsin secara komersial digunakan dalam sintesis peptida, pemetaan peptida dan sidik jari peptida.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Tripsin adalah enzim pencerna protein yang akan memecah ikatan peptida pada asam amino dasar seperti lisin dan arginin.. | Chymotrypsin yang juga merupakan enzim pencerna protein memotong ikatan peptida pada asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. |
Berat molekul | |
Berat molekul trypsin adalah 23,3 k Da. | Berat molekul chymotrypsin adalah 25,6 k Da. |
Substrat | |
Protein kompleks dicerna menjadi monomer asam amino dan diserap melalui usus kecil. | Substrat asam amino aromatik seperti tirosin, triptofan, dan fenilalanin bekerja pada chymotrypsin. |
Bentuk Zymogen dari Enzim | |
Trypsinogen adalah bentuk trypsin yang tidak aktif. | Chymotrypsinogen adalah bentuk chymotrypsin yang tidak aktif. |
Aktivator | |
Lanthanides adalah aktivator trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide dan Tetrabutylammonium bromide adalah aktivator chymotrypsin. |
Inhibitor | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, dan EDTA adalah inhibitor trypsin. | Peptidyl aldehida, asam boronat, dan turunan kumarin adalah penghambat chymotrypsin. |
Peptidase atau enzim proteolitik memecah protein melalui hidrolisis ikatan peptida. Tripsin memotong ikatan peptida pada asam amino basa sedangkan chymotripsin memotong ikatan peptida pada residu asam amino aromatik. Kedua enzim tersebut adalah peptidase serin dan beraksi di usus kecil di lingkungan pH dasar. Saat ini, banyak penelitian yang terlibat dalam memproduksi trypsin dan chymotrypsin menggunakan teknologi DNA rekombinan dengan menggunakan spesies bakteri dan jamur yang berbeda karena enzim ini memiliki nilai industri yang tinggi. Inilah perbedaan antara trypsin dan chymotrypsin.
Anda dapat mengunduh versi PDF dari artikel ini dan menggunakannya untuk tujuan offline sesuai catatan kutipan. Silakan unduh versi PDF di sini Perbedaan Antara Trypsin dan Chymotrypsin
1. "Chymotrypsin." Manual Enzim Chymotrypsin - Worthington. Tersedia disini
2. "Tripsin." Trypsin - Worthington Enzyme Manual. Tersedia disini
1.Serine protease'Dengan Tinastella di Wikibooks Bahasa Inggris (Domain Publik) melalui Commons Wikimedia
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Pekerjaan sendiri, (CC BY-SA 3.0) via Commons Wikimedia