Kd dan Km adalah konstanta kesetimbangan. Perbedaan utama antara Kd dan Km adalah itu Kd adalah konstanta termodinamika sedangkan Km bukan konstanta termodinamika.
Kd mengacu pada konstanta disosiasi sedangkan Km adalah konstanta Michaelis. Kedua konstanta ini sangat penting dalam analisis kuantitatif reaksi enzimatik.
1. Ikhtisar dan Perbedaan Utama
2. Apa itu Kd
3. Apa itu Km
4. Perbandingan Berdampingan - Kd vs Km dalam Bentuk Tabular
5. Ringkasan
Kd adalah konstanta disosiasi. Ia juga dikenal sebagai konstanta disosiasi kesetimbangan karena penggunaannya dalam sistem kesetimbangan. Konstanta disosiasi adalah konstanta kesetimbangan reaksi di mana suatu senyawa besar diubah menjadi komponen kecil secara reversibel. Proses konversi ini juga dikenal sebagai disosiasi. Molekul ionik selalu berdisosiasi menjadi ion-ionnya. Kemudian konstanta disosiasi atau Kd adalah kuantitas yang menyatakan sejauh mana suatu zat tertentu dalam larutan terdisosiasi menjadi ion. Jadi, ini sama dengan produk konsentrasi masing-masing ion dibagi dengan konsentrasi molekul yang tidak terdisosiasi.
AB & # x2194; A + B
Dalam reaksi umum di atas, konstanta disosiasi, Kd dapat diberikan seperti di bawah ini.
Kd = [A] [B] / [AB].
Selain itu, jika ada hubungan stoikiometrik, orang harus memasukkan koefisien stoikiometrik dalam persamaan.
xAB & # x2194; aA + bB
Persamaan konstanta disosiasi, Kd untuk reaksi di atas adalah sebagai berikut:
Kd = [A]Sebuah[B]b / [AB]x
Secara khusus, dalam aplikasi biokimia, Kd membantu menentukan jumlah produk yang diberikan oleh reaksi kimia di hadapan enzim. Kd dari reaksi enzimatik mengekspresikan afinitas reseptor-ligan. Dengan kata lain, ia menyatakan kemampuan substrat untuk meninggalkan reseptor enzim. Di sisi lain, ini menggambarkan seberapa kuat substrat berikatan dengan enzim.
Km adalah konstanta Michaelis. Tidak seperti Kd, Km adalah konstanta kinetik. Aplikasi utamanya adalah dalam kinetika enzim, yaitu untuk menentukan afinitas substrat untuk berikatan dengan enzim. Konstanta dinyatakan dengan menghubungkan konsentrasi substrat dengan laju reaksi di hadapan enzim. Dengan demikian, konstanta Michaelis atau Km adalah konsentrasi substrat ketika kecepatan reaksi mencapai setengah dari kecepatan maksimumnya..
Gambar 1: Hubungan antara kecepatan reaksi dan konsentrasi substrat dalam reaksi enzimatik.
Selama reaksi antara enzim (E) dan substrat (S), pembentukan produk (P) adalah sebagai berikut:
E + S & # x2194; Kompleks E-S & # x2194; E + P
Jika konstanta kesetimbangan dari reaksi di atas adalah sebagai berikut, Anda dapat memperoleh Km dari konstanta ini.
Km = K-1 + K+2 / K+1
Michaelis mengembangkan hubungan menggunakan konsentrasi substrat, [S] dan kecepatan reaksi maksimum, Vmax. Hubungan antara konsentrasi substrat dan Km dari reaksi enzimatik adalah sebagai berikut:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v adalah kecepatan setiap saat, sedangkan [S] adalah konsentrasi substrat pada waktu tertentu, dan Vmax adalah kecepatan maksimum reaksi. Km adalah konstanta Michaelis untuk enzim dalam reaksi. Nilai konstanta Michaelis tergantung pada enzim. Akibatnya, nilai kecil Km menunjukkan bahwa enzim menjadi jenuh dengan sejumlah kecil substrat. Kemudian Vmax diperoleh pada konsentrasi substrat yang rendah. Sebaliknya, nilai Km yang tinggi menunjukkan bahwa enzim membutuhkan jumlah substrat yang tinggi untuk menjadi jenuh.
Kd vs Km | |
Kd adalah konstanta disosiasi. | Km adalah konstanta Michaelis. |
Alam | |
Kd adalah konstanta termodinamika. | Km adalah konstanta kinetik. |
Detail | |
Kd mewakili afinitas substrat terhadap enzim. | Km mewakili hubungan antara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi. |
Kd dan Km adalah konstanta kesetimbangan yang menggambarkan sifat reaksi enzimatik. Perbedaan utama antara Kd dan Km adalah bahwa Kd adalah konstanta termodinamika sedangkan Km bukan konstanta termodinamika.
1. "Michaelis-Menten Kinetics." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 April 2018, Tersedia di sini.
2. "Pengantar Enzim." Konsentrasi Substrat (Pengantar Enzim), Tersedia di sini.
3. "Konstan Disosiasi." Wikipedia, Wikimedia Foundation, 10 April 2018, Tersedia di sini.