Hemoglobin vs Myoglobin
Myoglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang memiliki kemampuan untuk mengikat oksigen molekuler. Ini adalah protein pertama yang memiliki struktur tiga dimensi diselesaikan oleh kristalografi sinar-X. Protein adalah polimer asam amino, bergabung melalui ikatan peptida. Asam amino adalah blok bangunan protein. Berdasarkan bentuk keseluruhannya, protein ini dikategorikan dalam protein globular. Protein globular memiliki bentuk agak bulat atau ellipsoidal. Sifat berbeda dari protein globular unik ini membantu organisme untuk menggeser molekul oksigen di antara mereka. Situs aktif protein khusus ini terdiri dari zat besi (II) protoporphyrin IX yang dikemas dalam kantong tahan air.
Myoglobin
Myoglobin terjadi sebagai protein monomer di mana globin mengelilingi heme. Karena berfungsi sebagai pembawa oksigen sekunder dalam jaringan otot. Ketika sel-sel otot bekerja, mereka membutuhkan sejumlah besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein-protein ini untuk mempercepat difusi oksigen dan mengambil oksigen untuk saat-saat respirasi intens. Struktur tersier mioglobin mirip dengan struktur protein globula yang larut dalam air.
Rantai polipeptida mioglobin memiliki 8 heliks α tangan kanan yang terpisah. Setiap molekul protein mengandung satu kelompok prothetic heme dan setiap residu heme mengandung satu atom besi pusat yang terikat secara terkoordinasi. Oksigen terikat langsung ke atom besi dari kelompok prostetik heme.
Hemoglobin
Hemoglobin terjadi sebagai protein tetrameric di mana setiap subunit terdiri dari globin yang mengelilingi heme. Ini adalah pembawa oksigen seluruh sistem. Ini mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.
Pada vertebrata, oksigen disebarkan melalui jaringan paru-paru ke dalam sel darah merah. Karena hemoglobin adalah tetramer, ia dapat mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen yang terikat kemudian didistribusikan melalui seluruh tubuh dan diturunkan dari sel darah merah ke sel-sel yang bernapas. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikannya ke paru-paru. Oleh karena itu, hemoglobin berfungsi untuk memberikan oksigen yang dibutuhkan untuk metabolisme sel dan menghilangkan produk limbah yang dihasilkan, karbon dioksida.
Hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri dari dua subunit α (alpha) dan dua β (beta). Setiap subunit α memiliki 144 residu, dan setiap subunit β memiliki 146 residu. Karakteristik struktural dari kedua subunit α (alpha) dan β (beta) mirip dengan mioglobin.
Hemoglobin vs Myoglobin
• Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah sementara mioglobin mengangkut atau menyimpan oksigen dalam otot.
• Myoglobin terdiri dari rantai polipeptida tunggal dan hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida.
• Berbeda dengan mioglobin, konsentrasi hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.
• Pada awalnya, mioglobin mengikat molekul oksigen dengan sangat mudah dan belakangan menjadi jenuh. Proses pengikatan ini sangat cepat pada mioglobin daripada pada hemoglobin. Hemoglobin awalnya mengikat oksigen dengan susah payah.
• Myoglobin terjadi sebagai protein monomerik sedangkan hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik.
• Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai α dan dua rantai β) hadir dalam hemoglobin.
• Myoglobin dapat mengikat satu molekul oksigen yang disebut monomer, sedangkan hemoglobin dapat mengikat empat molekul oksigen, yang disebut tetramer.
• Myoglobin mengikat oksigen lebih erat daripada hemoglobin.
• Hemoglobin dapat mengikat dan mengeluarkan oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti mioglobin.