Perbedaan Antara Enzim dan Koenzim
Share
Perbedaan utama - Enzim vs Koenzim
Reaksi kimia mengubah satu atau lebih substrat menjadi produk. Reaksi-reaksi ini dikatalisis oleh protein khusus yang disebut enzim. Enzim bertindak sebagai katalisator untuk sebagian besar reaksi tanpa dikonsumsi. Enzim dibuat dari asam amino dan memiliki urutan asam amino unik yang terdiri dari 20 asam amino yang berbeda. Enzim didukung oleh molekul organik kecil non-protein yang disebut kofaktor. Koenzim adalah salah satu jenis kofaktor yang membantu enzim untuk melakukan katalisis. Perbedaan utama antara enzim dan koenzim adalah itu Enzim adalah protein yang mengkatalisasi reaksi biokimia sementara koenzim adalah molekul organik non-protein yang membantu enzim untuk mengaktifkan dan mengkatalisasi reaksi kimia. Enzim adalah makromolekul sedangkan koenzim adalah molekul kecil.
ISI
1. Ikhtisar dan Perbedaan Utama
2. Apa itu Enzim
3. Apa itu Koenzim
4. Perbandingan Berdampingan - Enzim vs Koenzim
5. Ringkasan
Apa itu Enzim?
Enzim adalah katalis biologis sel hidup. Mereka adalah protein yang terdiri dari ratusan hingga jutaan asam amino yang disatukan seperti mutiara pada tali. Setiap enzim memiliki urutan asam amino yang unik, dan ditentukan oleh gen tertentu. Enzim mempercepat hampir semua reaksi biokimia pada organisme hidup. Enzim hanya mempengaruhi laju reaksi, dan keberadaannya sangat penting untuk memulai konversi kimia karena energi aktivasi reaksi diturunkan oleh enzim. Enzim mengubah laju reaksi tanpa dikonsumsi atau tanpa mengubah struktur kimianya. Enzim yang sama dapat mengkatalisasi konversi substrat menjadi lebih banyak dan lebih banyak dengan menunjukkan kemampuan untuk mengkatalisasi reaksi yang sama berulang-ulang.
Enzim sangat spesifik. Enzim tertentu mengikat dengan substrat spesifik dan mengkatalisasi reaksi spesifik. Kekhasan enzim disebabkan oleh bentuk enzim. Setiap enzim memiliki situs aktif dengan bentuk spesifik dan gugus fungsi untuk pengikatan spesifik. Hanya media tertentu yang akan cocok dengan bentuk situs yang aktif dan mengikatnya. Spesifisitas pengikatan substrat enzim dapat dijelaskan oleh dua hipotesis bernama kunci dan hipotesis kunci dan hipotesis fit yang diinduksi. Kunci dan kunci hipotesis menunjukkan kecocokan antara enzim dan substrat spesifik mirip dengan kunci dan kunci. Hipotesis kecocokan terinduksi memberi tahu bahwa bentuk situs aktif dapat berubah agar sesuai dengan bentuk substrat spesifik yang mirip dengan sarung tangan yang pas pada tangan seseorang..
Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti pH, suhu, dll. Setiap enzim memiliki nilai suhu optimal dan nilai pH untuk bekerja secara efisien. Enzim juga berinteraksi dengan kofaktor non-protein seperti kelompok prostetik, koenzim, aktivator, dll. Untuk mengkatalisasi reaksi biokimia. Enzim dapat dihancurkan pada suhu tinggi atau dengan keasaman tinggi atau alkalinitas karena mereka adalah protein.
Gambar 01: Model fit yang diinduksi aktivitas enzim.
Apa itu Koenzim??
Reaksi kimia dibantu oleh molekul non-protein yang disebut kofaktor. Cofactors membantu enzim untuk mengkatalisasi reaksi kimia. Ada berbagai jenis kofaktor dan koenzim adalah satu jenis di antaranya. Koenzim adalah molekul organik yang bergabung dengan kompleks substrat enzim dan membantu proses katalisis reaksi. Mereka juga dikenal sebagai molekul pembantu. Mereka terdiri dari vitamin atau berasal dari vitamin. Karena itu, diet harus mengandung vitamin yang menyediakan koenzim penting untuk reaksi biokimia.
Koenzim dapat mengikat dengan situs aktif enzim. Mereka mengikat secara longgar dengan enzim dan membantu reaksi kimia dengan menyediakan gugus fungsi yang diperlukan untuk reaksi atau dengan mengubah konformasi struktural enzim. Oleh karena itu, pengikatan media menjadi mudah, dan reaksi mengarah ke produk. Beberapa koenzim bertindak sebagai substrat sekunder dan secara kimiawi diubah pada akhir reaksi, tidak seperti enzim.
Koenzim tidak dapat mengkatalisasi reaksi kimia tanpa enzim. Mereka membantu enzim untuk menjadi aktif dan menjalankan fungsinya. Setelah koenzim berikatan dengan apoenzim, enzim tersebut menjadi bentuk aktif dari enzim yang disebut holoenzyme dan memulai reaksi.
Contoh-contoh koenzim adalah Adenosine triphosphate (ATP), Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), Flavin adenine dinucleotide (FAD), Koenzim A, vitamin B1, B2, dan B6, dll..
Gambar 02: Kofaktor mengikat dengan apoenzim
Apa perbedaan antara Enzim dan Koenzim?
Enzim vs Koenzim | |
| Enzim adalah katalis biologis yang mempercepat reaksi kimia. | Koenzim adalah molekul organik yang membantu enzim mengkatalisasi reaksi kimia. |
| Jenis Molekul | |
| Semua enzim adalah protein. | Koenzim adalah non-protein. |
| Perubahan karena Reaksi | |
| Enzim tidak diubah karena reaksi kimia. | Koenzim berubah secara kimia sebagai akibat dari reaksi. |
| Kekhususan | |
| Enzim bersifat spesifik. | Koenzim tidak spesifik. |
| Ukuran | |
| Enzim adalah molekul yang lebih besar. | Koenzim adalah molekul yang lebih kecil. |
| Contohnya | |
| Amilase, proteinase, dan kinase adalah contoh enzim. | NAD, ATP, koenzim A, dan FAD adalah contoh koenzim. |
Ringkasan - Enzim vs Koenzim
Enzim mengkatalisasi reaksi kimia. Koenzim membantu enzim untuk mengkatalisasi reaksi dengan mengaktifkan enzim dan menyediakan gugus fungsi. Enzim adalah protein yang tersusun dari asam amino. Koenzim bukan protein. Mereka terutama berasal dari vitamin. Inilah perbedaan antara enzim dan koenzim.
Referensi:
1. "Enzim." RSC. N.p., n.d. Web. 15 Mei 2017. .
2. "Biokimia Struktural / Enzim / Koenzim." Biokimia Struktural / Enzim / Koenzim - Wikibooks, buku terbuka untuk dunia terbuka. N.p., n.d. Web. 15 Mei 2017. .
Gambar milik:
1. “Diinduksi kecocokan diagram” Oleh Dibuat oleh TimVickers, vektor oleh Fvasconcellos - Disediakan oleh TimVickers (Public Domain) melalui Commons Wikimedia
2. "Enzim" Oleh Moniquepena - Karya sendiri (Domain Publik) melalui Commons Wikimedia
